http://www.whjst.com 2006年04月27日 信息来源:中国肽谷·九生堂
蚕丝蛋白是一条长键和一条短键所构成的亚单位结构,长键主要有:甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸等组成,分子量为30~35万,短键含有较多输送残基的氨基酸,分子量约为2.5万,具有较强的生物活性和较高的营养价值。
目前,我国很多省市养蚕基地和蚕综合利用开发单位,已将蚕丝制备成丝素蛋白,这无疑给合成丝蛋白肽提供了良好的基料。
丝蛋白肽是运用生物工程的酶催化技术(水解、降解),将丝素蛋白进行催化,获得丝蛋白肽。其分子量分布在2000~800之间,由2~9个氨基酸组成。丝蛋白肽具有极强的活性和多样性,具有重要的生物学功能。
丝蛋白肽重要的生理功能是它的抗凝血作用:研究表明,丝蛋白中含有许多(-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-),这六种残基交替排列,用复合蛋白酶将其催化获得丝蛋白肽。丝蛋白中的酪氨酸或丝氨酸的羟基经催化后,在1100-1~1400cm-1处产生强烈吸收峰。酶解获得的丝蛋白肽显示出抗凝血活性,是一种抗凝血物质。丝蛋白肽抗凝血物质在结构机理上与目前国际上通用的抑制艾滋病病毒的肝素类药物相似。可利用这种新物质,对艾滋病病毒进行抑制,这无疑对艾滋病患者是一个“福音”。 (摘自世界著名酶法多肽专家邹远东教授《酶法多肽论》) |